|
|
|
|
| УЧИМСЯ ПОНИМАТЬ СВОИ АНАЛИЗЫ |
|
АНАЛИЗ КРОВИ - БИОХИМИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
9. Ферменты крови
(активность ферментов сыворотки крови).
Ферменты (или энзимы) - это белки специфической природы, которые синтезируются в клетках, катализируют биохимические реакции (т. е. увеличивают их скорость), происходящие в нашем организме, но сами при этом остаются низменными. Можно без преувеличения сказать, что ни одна реакция в живых организмах не протекает без участия ферментов. Человек научился использовать ферментативные Процессы еще в древности - например, в хлебопечении или виноделии.
Как и прочие белки, по молекулярному составу ферменты делятся на простые и сложные, причем сложные содержат белковый компонент (апофермент, или апоэнзим) и небелковый (кофермент, или коэнзим). Чаще всего коэнзимом является металл, витамин или его производная. По размерам коэнзим во много раз меньше, чем апоэнзим. Функциональная активность фермента определяется конфигурациеи его молекулы, создающей специфическое взаимное расположение аминокислот. Это зависит от ряда факторов: вида и концентрации субстрата (объекта, на который воздействует фермент), температуры, рН среды (для каждой реакции есть свои оптимальные температура и рН), наличия и отсутствия ингибиторов (веществ, подавляющих работу ферментов).
Важнейшей особенностью ферментов является их уникальная специфичность, то есть возможность взаимодействовать только с одним субстратом или с группой веществ, сходных по своему строению.
Перемена активности одних и тех же ферментов происходит при самых разнообразных болезнях и, как следствие, не становится специфичным для какой-то патологии.
Посему определение активности ферментов имеет диагностическое значение только при сопоставлении с изменениями других показателей и клинической картиной заболевания в целом.
На сегодняшний день подробно описано около 1000 энзимов, и из них более 50 нашли использование в клинической лабораторной диагностике.
В нашем теле у каждого органа есть свой специфический набор ферментов. Определяя их активность, можно судить и о том, как работает сам орган. Правда, в основном эта рабиохимические реакции (т. е. увеличивают их скорость), происходящие в нашем организме, но сами при этом остаются низменными. Можно без преувеличения сказать, что ни одна реакция в живых организмах не протекает без участия ферментов. Человек научился использовать ферментативные Процессы еще в древности - например, в хлебопечении или виноделии.
Как и прочие белки, по молекулярному составу ферменты делятся на простые и сложные, причем сложные содержат белковый компонент (апофермент, или апоэнзим) и небелковый (кофермент, или коэнзим). Чаще всего коэнзимом является металл, витамин или его производная. По размерам коэнзим во много раз меньше, чем апоэнзим. Функциональная активность фермента определяется кофигурациеи его молекулы, создающей специфическое взаимное расположение аминокислот. Это зависит от ряда факторов: вида и концентрации субстрата (объекта, на который воздействует фермент), температуры, рН среды (для каждой реакции есть свои оптимальные температура и рН), наличия и отсутствия ингибиторов (веществ, подавляющих работу ферментов). Важнейшей особенностью ферментов является их уникальная специфичность, то есть возможность взаимодействовать только с одним субстратом или с группой веществ, сходных по своему строению.
Перемена активности одних и тех же ферментов происходит при самых разнообразных болезнях и, как следствие, не становится специфичным для какой - нибудь патологии. Посему определение активности ферментов носит диагностическое значение лишь при сравнением с изменениями инных показателей и клинической картиной болезни в целом.
На сегодняшний день подробно описано около 1000 энзимов, и из них более 50 нашли использование в клинической лабораторной диагностике.
В нашем теле у каждого органа есть свой специфический набор ферментов. Определяя их активность, можно судить и о том, как работает сам орган. Правда, в основном эта раобходимый метод диагностики заболеваний ми карда, печени и различных нарушений мускулатуры.
Норма ACT в крови для женщин — до 31 Ед/л, для мужчин норма АсАТ - до 41 Ед/л.
Анализ крови может показать рост концентрации АСТ при:
• инфаркте миокарда;
• вирусном, токсическом, алкогольном гепатите;
• стенокардии;
• остром панкреатите;
• раке печени;
• остром ревмокардите;
• тяжелой физической нагрузке;
• сердечной недостаточности.
ACT повышен при травмах скелетных мышц, ожогах, тепловом ударе и вследствие кардиохирургических операций.
Анализ крови АсАТ показывает понижение уровня АсАТ в крови вследствие тяжелых заболеваний, разрыва печени и при дефиците витамина В6.
Альдолаза (фруктозе- 1,6-дифосфатальдолаза, ФДФ-А)
Фермент альдолаза играет важную роль в нашем энергетическом обмене, т. к. участвует в расщеплении молекул фосфорилированной гексозы. Его можно обнаружить во всех тканях человека, однако основное количество находится в скелетной мускулатуре, сердечной мышце и печени.
В норме у взрослого человека активность фермента в плазме крови составляет меньше 3,1 U/1, или 3—8 усл. ед.
Увеличение активности фермента наблюдается при:
• инфаркте миокарда;
• травме мышечной ткани;
• заболеваниях печени: остром (вирусном, токсическом) гепатите, отравлениях гепатотропными («печеночными») ядами, хроническом воспалительном процессе в печени;
• панкреатите;
• злокачественных новообразованиях;
• воспалении, деструкции (распаде) мышц;
• гемолитической анемии;
• инфекционном мононуклеозе;
• тяжелой пневмонии;
• шизофрении;
• большой физической нагрузке.
Сорбитолдегидрогеназа (СДГ)
Сорбитолдегидрогеназа (СДГ) — органоспецифичный фермент, который содержится в клетках печени, и поэтому повышение его активности в плазме можно считать признаком поражения печени.
В норме его ориентировочная активность составляет 1-2 ЕД/л.
Повышение активности СДГ наблюдается при:
• состром вирусном гепатите (активность СДГ возрастает в дожелтушном периоде, предшествуя повышению в сыворотке крови уровня билирубина и активности тансаминаз);
• обострении хронического гепатита;
• печеночной коме;
• обтурационной желтухе.
Простатическая кислая фосфатаза (КФ)
Простатическая кислая фосфатаза локализуется в основном в клетках эпителия предстательной железы.
Показатели нормы активности фермента в сыворотке крови - менее 4,00 U/1.
Увеличение активности пристатической кислой фосфатазы отмечается при:
• раке предстательной железы (особенно, но не всегда при метастазах);
• доброкачественной гипертрофии простаты;
• простатите;
• инфаркте предстательной железы;
• после манипуляций на простате и катетеризации;
• болезни Гоше.
Иммунохимические методы высоко специфичны для простатической кислой фосфатазы; однако, поскольку этот фермент не повышен на ранних стадиях заболевания предстательной железы, тест не рекомендуется для использования при скрининге. Он может быть применен для слежения за течением болезни.
Глюкоза - 6-фосфатдегидрогеназа (Г- 6-ФДГ)
Глюкоза-6-фосфатдегидрогеназа содержится главным образом в эритроцитах и демонстрирует самую высокую активность в молодых клетках. Врожденный дефект Г-6-ФДГ относится к наиболее распространенным энзимопатиям и может проявляться гемолитическими кризисами.
Показатели нормы активности фермента составляют 120-240 мЕД/млрд эритроцитов. В сыворотке активности не выявляется, а в эритроцитах она составляет 131±13 mU/109 клеток.
Дефицит фермента в эритроцитах вызывает гемолитическую анемию после приема противомалярийных препаратов, некоторых сульфаниламидов и витамина С.
Уроканиназа
Уроканиназа содержится главным образом в печени и в норме ее активность в сыворотке крови отсутствует. Повышение активности наблюдается при:
• циррозе печени;
• хронических гепатитах;
• токсических гепатитах.
При вирусных или токсических гепатитах активность фермента может достигать значений 5—13 нмоль/схл).
|
|